Identifizierung und Charakterisierung neuer StyrolmonooxygenasenDie Nachfrage der Pharmaindustrie, Agrochemie und lebensmittelverarbeitenden Industrie nach chiralen Synthonen h\u00c3\u00b6chster optischer Reinheit w\u00c3\u00a4chst rapide. Chirale Oxirane, darunter (S)-Styroloxid als bedeutendem Vertreter, repr\u00c3\u00a4sentieren eine wichtige Gruppe solcher Bausteine, speziell bei der Herstellung biologisch aktiver Substanzen und Pharmaka.Chemische Ans\u00c3\u00a4tze zur asymmetrischen Epoxidierung von Styrol (z.B. Katsuki-Sharpless-Methode, Metall-Salen-Komplexe) zeigen meist keine ausreichende Enantioselektivit\u00c3\u00a4t und\/oder sind aufgrund der unzureichenden Lebensdauer des Katalysators ineffektiv. Die verwendeten Oxidationsmittel sind dar\u00c3\u00bcber hinaus aus \u00c3\u00b6kologischer Sicht problematisch und bed\u00c3\u00bcrfen einer besonderen Handhabung und Entsorgung.Ein Blick auf biologische Systeme der Styroloxidation verdeutlicht deren hohe \u00c3\u2013konomie und Umweltkompatibilit\u00c3\u00a4t. Styrol wird durch Styrol-Monooxygenasen unter Verwendung gew\u00c3\u00b6hnlichen molekularen Sauerstoffs unter physiologischen Bedingungen h\u00c3\u00b6chst enantiospezifisch zu (S)-Styroloxid umgewandelt. Einer Nutzung dieses Prozesses im Rahmen der Wei\u00c3\u0178en Biotechnologie steht momentan aber leider noch die hohe Sensitivit\u00c3\u00a4t der beteiligten Enzyme entgegen. Diese Sensitivit\u00c3\u00a4t beruht, wie f\u00c3\u00bcr viele andere Monooxygenasen auch, unter anderem auf der Mehrkomponentenstruktur zahlreicher Vertreter.Im Rahmen des Projektes soll Hinweisen einer neuartigen Einkomponenten-Monooxygenase aus Rhodococcus opacus 1CP nachgegangen und ihre F\u00c3\u00a4higkeit zur enantioselektiven Epoxidierung von Styrol untersucht werden. Insbesondere in ihrer F\u00c3\u00a4higkeit zum Langzeitumsatz soll sich dieses Enzyms positiv von herk\u00c3\u00b6mmlichen Zweikomponenten-Styrol-Monooxygenasen unterscheiden. Die umfangreiche Charakterisierung des Enzyms hinsichtlich seines Substratspektrums sowie seiner spezifischen Umsatzraten sollen wichtige Entscheidungshilfen f\u00c3\u00bcr eine biotechnologische Nutzung liefern. Neben Ganzzellums\u00c3\u00a4tzen sind insbesondere Ums\u00c3\u00a4tze in zellfreien Systemen beabsichtigt. Mit Hilfe des immobilisierten Enzyms und in Kombination mit einem System zur Cofaktor-Regeneration w\u00c3\u00a4re hierdurch eine kontinuierliche Proze\u00c3\u0178f\u00c3\u00bchrung der Styroloxidation denkbar.Ein weiterer Schwerpunkt des Projekts liegt in der sequenzgest\u00c3\u00bctzten Identifikation weiterer Einkomponenten-Styrol-Monooxygenasen aus komplexen Metagenombibliotheken. Diese sollen vollst\u00c3\u00a4ndig kloniert und hinsichtlich ihrer Aktivit\u00c3\u00a4t zur Styroloxidation untersucht werden. Ein neuartiger Kultivierungsansatz soll dabei den ansonsten extrem arbeitsaufwendigen Umgang mit Klonbibliotheken signifikant erleichtern.Die erhaltenen Ergebnisse sollen mit herk\u00c3\u00b6mmlichen Methoden zur Synthese von (S)-Styroloxid verglichen und im Rahmen einer Umweltbilanz evaluiert werden.Bisher erzielte Ergebnisse wurden publiziert:Tischler, D., D. Eulberg, S. Lakner, S.R. Kaschabek, W.J.H. van Berkel and M. Schl\u00c3\u00b6mann. 2009. Identification of a Novel Self-Sufficient Styrene Monooxygenase from Rhodococcus opacus 1CP”, J. Bacteriol.Tischler, D., D. Eulberg, S. Lakner, W.J.H. van Berkel, S.R. Kaschabek und M. Schl\u00c3\u00b6mann. 2009. StyA2B from Rhodococcus opacus 1CP, the first active representative of Self-Sufficient Styrene Monooxygenases. Poster PX41. VAAM-Jahrestagung, Bochum. 08.-11.03.2009.<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"
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Institut f\u00c3\u00bcr Biowissenschaften
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