Zielsetzung und Anlass des Vorhabens<\/p>\n
F\u00fcr die Farb- und Funktionsgebung von Polyestergarnen f\u00fcr z.B. Sonnenschutzgewebe werden in gro\u00dfem Umfang Nassprozesse als diskontinuierliche Garn- oder St\u00fcckf\u00e4rbung durchgef\u00fchrt, wodurch es
\nprozessbedingt zur Abgabe von 1-3 % Oligomeren bezogen auf das Fasergewicht ins F\u00e4rbereiabwasser kommt. Diese kurzkettigen Verbindungen bilden Kristalle, die sich an der Faseroberfl\u00e4che, den Apparaten und Rohrleitungen ablagern und dar\u00fcber hinaus in das Prozessabwasser gelangen, wo sie als Submikroplastik (Oligomere und speziell die cyclischen Trimere) auftreten. Zur Reduzierung dieser
\nOligomere sind der Einsatz hoher Temperaturen, Chemikalien sowie Textilhilfsmittel notwendig. Eine Alternative zu \u00fcblichen chemischen Hilfsmitteln, die zur Reduktion von Oligomeren eingesetzt werden,
\nkann der Einsatz von Enzymen, sog. Polyesterasen, sein. In diesem Vorhaben sollte daher ein innovatives und praxistaugliches enzymatisches Verfahren f\u00fcr die Entfernung von Oligomeren im Rahmen der PETF\u00e4rbung entwickelt und f\u00fcr industrielle Nutzung verf\u00fcgbar gemacht werden.<\/p>\n
Darstellung der Arbeitsschritte und der angewandten MethodenDie neu zu entwickelnde schonende Reinigungsmethode soll durch den Einsatz von Oligomerabbauenden
\nPolyesterasen realisiert werden. Hierf\u00fcr werden kommerziell erh\u00e4ltliche Enzyme beschafft
\nund diese hinsichtlich ihrer Aktivit\u00e4t bei unterschiedlichen Temperaturen, pH-Werten und in
\nunterschiedlichen Puffern mit Hilfe von Aktivit\u00e4tstests analysiert. Auf Basis dieser Ergebnisse werden
\nerste Versuchsbedingungen zum Oligomer-Abbau im Laborma\u00dfstab abgeleitet. Daraufhin werden die
\neinzelnen Parameter auf einen gr\u00f6\u00dferen Ansatz \u00fcbertragen und in einem Laborf\u00e4rbeapparat f\u00fcr einen
\noptimalen Oligomer-Abbau weiter angepasst. Anschlie\u00dfend wird eine Reinigungsmethode sowohl f\u00fcr
\nFasern und Garne als auch die genutzten Maschinen entwickelt. Dazu werden konventionelle
\nPolyesterf\u00e4rbungen mit unterschiedlichen Farbstoffen zun\u00e4chst im Laborma\u00dfstab durchgef\u00fchrt und mit
\nden zuvor festgelegten Verfahrensparametern nach der F\u00e4rbung behandelt. Im Anschluss daran soll die
\nSkalierung auf den Laborf\u00e4rbeapparat sowie die Implementierung in die laufenden Prozesse erfolgen.
\nFlottenverh\u00e4ltnis, Enzymmenge und Inkubationszeit werden auf einen optimalen Oligomer-Abbau
\neingestellt. Sowohl die F\u00e4rbeapparate als auch die gef\u00e4rbten Produkte sowie das Abwasser werden auf
\nverbliebene Oligomere untersucht. Um die Umweltbelastung so gering wie m\u00f6glich zu halten, wird
\nuntersucht, wie die Enzyme aus den Reinigungsflotten r\u00fcckgewonnen und wiederverwendet werden
\nk\u00f6nnen. Hierzu werden die Immobilisierung an chemikalienresistente, wasserdurchl\u00e4ssige Filter sowie die
\nImmobilisierung an magnetische Beads untersucht. Abschlie\u00dfend soll der gesamte Prozess hinsichtlich
\nseiner Umweltrelevanz bewertet werden.<\/p>\n
Ergebnisse und Diskussion<\/p>\n
Im Rahmen des Forschungsprojektes wurden Oligomere aus Garnspulen des Projektpartners Schmitz Textiles GmbH extrahiert und als Substrat f\u00fcr die Abbauuntersuchungen eingesetzt. In der Literatur
\nwurden unterschiedliche Polyesterasen beschrieben, die Polyethylenterephthalat funktionalisieren bzw. abbauen k\u00f6nnen. Kommerziell erh\u00e4ltliche Polyesterasen wurden beschafft und untersucht. Damit ein Einschritt-Verfahren (Polyesterf\u00e4rbung und gleichzeitiger Oligomer-Abbau) entwickelt werden konnte,
\nwurde die Resistenz der Polyesterasen bei verschiedenen Verfahrensparametern (Temperatur, pH-Wert, Zeit) mit Hilfe von Aktivit\u00e4tstests basierend auf kolorimetrischen Substraten untersucht. Anschlie\u00dfend wurde die F\u00e4higkeit, Oligomere abzubauen, untersucht. Dazu wurde ein spektrophotometrischer Test etabliert. Im Laborma\u00dfstab konnte insbesondere eine Lipase aus Aspergillus oryzae identifiziert werden, die Oligomere abbauen konnte. Der Vorteil dieser Lipase war, dass sie in relativ gro\u00dfen Mengen preisg\u00fcnstig verf\u00fcgbar war. Zum Ende des Projektes \u00e4nderte sich dies jedoch und die Lipase sowie Vergleichsprodukte sind bis mindestens Mitte 2023 nicht mehr lieferbar.
\nDie enzymatische Behandlung von Garnproben zeigte keinen Einfluss auf die Farbgebung und auf diverse textilphysikalische Merkmale der Garne. Allerdings war ein Abbau der Oligomer-Ablagerungen auf der
\nFaseroberfl\u00e4che visuell nicht sichtbar. Ein Up-Scaling der Versuche im Laborma\u00dfstab auf einen Laborf\u00e4rbeapparat gelang nur m\u00e4\u00dfig gut, obwohl das Enzym \u00fcber den gesamten Versuchszeitraum aktiv blieb. Verschmutzungen im F\u00e4rbeapparat blieben auch nach der enzymatischen Reinigung zur\u00fcck. Extraktionsversuche der R\u00fcckst\u00e4nde des F\u00e4rbeapparats zeigten, dass neben Oligomeren, auch andere Substanzen (z.B. Farbstoffe) im F\u00e4rbeapparat vorhanden
\nwaren. Diese konnten enzymatisch nicht abgereinigt werden und st\u00f6rten vermutlich die Reaktion.
\nDa weder die Reinigung des Laborf\u00e4rbeapparates noch eine Abreinigung der Faseroberfl\u00e4che mit den kommerziell erh\u00e4ltlichen Enzymen in einem zufriedenstellenden Ma\u00dfe gelang, wurde die
\nLiteraturrecherche intensiviert und nach weiteren (auch nicht kommerziell erh\u00e4ltlichen) Polyesterasen gesucht. Dabei entstanden Gespr\u00e4che mit der Arbeitsgruppe von Prof. Schwaneberg (RWTH Aachen), die Cutinasen an sogenannte Ankerpeptide gekoppelt hat. Das Ankerpeptid bringt das Enzym in r\u00e4umliche N\u00e4he zum Substrat und f\u00fchrt dadurch zu einer besseren Substratumsetzung. Im Falle von PET konnte damit in der Arbeitsgruppe von Prof. Schwaneberg eine 6-fache Steigerung beim Polyesterabbau beobachtet werden. Die Plasmide mit der genetischen Information der Wildtyp-Cutinase (TCur1278-WT) sowie der Cutinase gekoppelt an das Ankerpeptid (TCur1278-TA2) wurden der HSNR freundlicherweise zur Verf\u00fcgung gestellt. Aufgrund von Lieferschwierigkeiten f\u00fcr Medien, die f\u00fcr die Expression der Cutinasen ben\u00f6tigt wurden, stand zum Ende der Projektlaufzeit keine ausreichende Menge der Cutinasen f\u00fcr weitergehende Untersuchungen zur Verf\u00fcgung. Parallel wurde eine weitere Polyesterase (TfCut2) an der HSNR kloniert, exprimiert und aufgereinigt sowie auf die F\u00e4higkeit zum Oligomerabbau untersucht.
\nDa aber auch hier nur sehr geringe Konzentrationen gegen Ende der Projektlaufzeit vorlagen, konnte erst einmal kein Oligomerabbau nachgewiesen werden. Zus\u00e4tzlich wurden Gespr\u00e4che mit Prof. Bornscheuer und Dr. Wei der Universit\u00e4t Greifswald gef\u00fchrt. Extrahierte Oligomerproben wurden nach Greifswald geschickt und mit einer Oligomer-abbauenden Polyesterase behandelt. Abbauprodukte der Oligomere konnten in diesen Versuchen festgestellt werden.
\nLeider konnte diese Polyesterase aus zeitlichen Gr\u00fcnden nicht mehr f\u00fcr die Reinigungsversuche verwendet werden.
\nUm die Umweltbelastungen so gering wie m\u00f6glich zu halten, sollten die verwendeten Enzyme immobilisiert werden, um eine R\u00fcckgewinnung auf der Reinigungsflotte zu erm\u00f6glichen. Als Immobilisierungsreagenz wurden magnetische Beads gew\u00e4hlt, da diese eine Bewegung der Enzyme in der Flotte erlaubten. Durch
\nmagnetische Separation k\u00f6nnen diese Partikel aus w\u00e4ssrigen L\u00f6sungen wiedergewonnen werden.
\nAufgrund von Corona-bedingten Lieferschwierigkeiten der magnetischen Partikel sowie der ben\u00f6tigten Kopplungsreagenzien konnten diese Versuche erst gegen Ende der Projektlaufzeit durchgef\u00fchrt werden, so dass Versuche im Laborf\u00e4rbeapparat nicht mehr m\u00f6glich waren. Jedoch konnte eine gute Immobilisierungseffizienz und Aktivit\u00e4t der immobilisierten Polyesterasen im Laborma\u00dfstab erreicht werden, so dass von einer effektiven Umsetzung der Oligomere sowie einer effektiven R\u00fcckgewinnung aus der Flotte ausgegangen werden kann.
\nInsgesamt ist zu sagen, dass Polyesterasen identifiziert werden konnten, die Oligomere abbauen k\u00f6nnen.<\/p>\n
\u00d6ffentlichkeitsarbeit und Pr\u00e4sentation<\/p>\n
Zu Beginn der Pandemie wurde ein Vortrag bei der GFC Dornbirn eingereicht, in dem es allgemein um Polyester und Enzyme gehen sollte. Dort sollte auch das Thema Submikroplastik behandelt werden.
\nDieser Vortrag wurde leider nicht angenommen. Nachdem das Projekt einige Zeit lief und sich herauskristallisierte, dass der enzymatische Abbau der Oligomere und die Etablierung einer Reinigungsmethode nicht wie geplant entwickelt und durchgef\u00fchrt werden konnte, wurde auf weitere Vortragseinreichungen verzichtet, da nur sehr wenige positive Ergebnisse pr\u00e4sentiert werden konnten.
\nAus diesem Grund wurde auch auf Ver\u00f6ffentlichungen in Fachzeitschriften verzichtet. In pers\u00f6nlichen Gespr\u00e4chen mit Firmen und Partnern wurde das Problem Submikroplastik thematisiert.<\/p>\n
Fazit<\/p>\n
Im Rahmen des Forschungsprojektes konnten kommerziell erh\u00e4ltliche Polyesterasen identifiziert werden, die im Laborma\u00dfstab Oligomere abbauen k\u00f6nnen. Allerdings lie\u00df sich dieser Ansatz nicht auf die
\nF\u00e4rbeapparate beim Projektpartner Schmitz Textiles GmbH transferieren. In den praxisnahen F\u00e4rbeprozessen treten noch zu viele St\u00f6rfaktoren auf, die die enzymatische Reaktion hemmen bzw. die
\nenzymatisch nicht abgereinigt werden k\u00f6nnen. F\u00fcr ein Folgeprojekt ist es von Vorteil bzw. zwingend notwendig, wenn einer der beiden Partner in der Enzymentwicklung t\u00e4tig ist. Rein mit kommerziellen
\nEnzymen und den Corona-bedingten Lieferschwierigkeiten dieser Enzyme und anderer Reagenzien konnte keine zufriedenstellende Reinigungsmethode entwickelt werden. Die Hochschule Niederrhein
\nkonnte erst gegen Ende des Projektes selbstentwickelte Enzyme zur Verf\u00fcgung stellen, die jedoch teilweise nicht mehr w\u00e4hrend der Projektlaufzeit getestet werden konnten.<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"
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